Kolagen stanowi wg. różnych źródeł 30-45% białek naszego ustroju. Jest proteiną młodości. Decydującą o naszym wieku biologicznym, wyglądzie, odporności na choroby, a nawet o samopoczuciu. Od dobrego stanu tkanki łącznej, zbudowanej głównie z kolagenu zależy praktycznie wszystko, co dotyczy kondycji naszego organizmu.
Dopóki procesy syntezy kolagenu przebiegają w nim sprawnie, dopóty jesteśmy zdrowi, młodzi i piękni. Gdy zaczynają słabnąć, to rzeszotnieją nam kości, słabnie wzrok, twardnieją ścianki naczyń krwionośnych, a skóra zaczyna się marszczyć. Twarz jest lustrzanym odbiciem stanu naszego kolagenu ustrojowego. W jej skórze tworzy on wraz z elastyną siatkę proteinową, która wiąże wodę.
Kolagen jest białkiem szczególnym. Arystokratą pomiędzy proteinami. Nie wchodzi w "mezalianse", bo kolageny ponad 20 opisanych już typów nigdy się ze sobą nie łączą. Jako jedyna proteina w naturze, kolagen zaplata aminokwasy, z których się składają jego łańcuchy peptydowe - w regularne sekwencje.
Kolagen nie jest nam dany raz na zawsze. Podlega ciągłym procesom wymiany. Syntezy i dysymilacji. Przykładowo w wątrobie, pełna wymiana kolagenu trwa niespełna miesiąc, a w chrząstkach już ponad rok. W skórze trwa to 110 - 140 dni. Dopóki ta wymiana przebiega sprawnie – tkanki poszczególnych organów są także sprawne i młode. Tętnice drożne, gałki oczne błyszczące, a lico wolne od zmarszczek.
Kolagen powstaje w komórkach wytwórczych: fibroblastach i chondrocytach w procesach zwanych kolagenogenezą. Ewoluuje od prostego łańcucha aminokwasów poprzez postać spirali (helisy), następnie potrójnej helisy, do postaci fibrylarnej, a wreszcie włóknistej. Włókna kolagenu tworzą wiązki, a one - tkankę.
Na etapie spiralnym (helisa), kolagen większości kręgowców żyjących na Ziemi niemal nie różni się budową. Ludzki od rybiego odróżnia się tylko bardzo nieznacznie składem aminokwasowym w jednym zaledwie łańcuchów w sekwencji. Do stadium trzeciorzędowego (3-helisa), czyli jeszcze molekularnego - kolagen jest rozpuszczalny w tym sensie, że zdolny przyłączać cząsteczki wody.
Jednakże nikomu i nigdzie wcześniej przed biochemikami polskimi nie udało się wyizolowanych molekuł kolagenowych utrzymać stale w postaci (konformacji) trójspiralnej poza organizmem żyjącym. Tym bardziej w postaci hydratu rozlanego do szklanych pojemników i posiadającego relatywnie wysoką stabilność temperaturową.
Kolagen na wczesnym etapie jego ewolucji biologicznej w organizmie (jeszcze molekularny) - utrzymuje strukturę 3-helisy poprzez wiązania międzyspiralne, które pękają niezwykle łatwo, np. pod wpływem temperatury. U człowieka, jak wiadomo, przy 42°C. W organizmach zmiennocieplnych (np. ryby) - w zależności od temperatury ich naturalnego żerowiska. Dlatego hydrat kolagenu, który pod nazwą handlową Kolagen Naturalny stanowi flagowy Produkt COLWAY - wymaga pieczołowitej ochrony przed temperaturą! Przegrzany, np. w skutek nieopatrznego pozostawienia w samochodzie lub w słońcu, w pobliżu grzejników, w ciepłej łazience itp. - denaturuje się, przechodząc w statyczny kłębek białek, które po kilkudziesięciu godzinach tracą aktywność biologiczną. Ta właśnie cecha hydratu kolagenowego zadecydowała o str ategii jego dystrybucji bezpośredniej, a nie np. sprzedaży poprzez tradycyjną sieć placówek handlowych.
Światu medycznemu i kosmetologicznemu znany był dotąd praktycznie jedynie kolagen hydrolizowany poprzez rozgotowanie jego włókien. Nieaktywny biologicznie, wielkocząsteczkowy – a zatem nie mogący wchłaniać się do skóry. Po hydrolizie kolagen jest prawie tym samym fizycznie, co żelatyna. Biochemicy mówią: „padliną peptydową”.
Ponieważ lekarze i kosmetolodzy znają kolagen przede wszystkim w postaci włóknistej, wielkocząsteczkowej, a nie mają (z braku literatury) żadnej wiedzy na temat tego białka izolowanego już na etapie molekularnym - rodzi to teoretyczne nieporozumienia wokół zdolności przenikania Kolagenu Naturalnego. Osoby rzucające hasła, iż „kolagen nie może się wchłaniać” mają na myśli zupełnie inną jego postać fizyczną…
Tymczasem produkty dysymilacji helis rybiego kolagenu molekularnego bez problemu penetrują naskórek, aby jego naturalnymi kanałami, droga pozakomórkową, wzdłuż złogów keratynowych docierać do warstwy podstawnej i dalej...
Efektywna transdermalność produktów rozpadu molekuł kolagenu rybiego nie polega - jak bywa to trywializowane - na ich wbudowywaniu się w nasz kolagen organiczny. W największym uproszczeniu; mechanizm ten opiera się o stymulację fibroblastów do nadprodukcji kolagenu własnego.
Hydrat kolagenu poddaje się także liofilizacji. Efektem tej operacji stał się unikalny zbiór wolnych aminokwasów, o największej przyswajalności anabolicznej, jaką wykazał jakikolwiek pozyskany dotąd na świecie izolat białkowy. Sucha masa uzyskana z molekuł kolagenu rybiego stanowi podstawę suplementu diety, nutrikosmetyku i biokorektora o nazwie handlowej COLVITA. Jest także pożądanym półproduktem w kosmetologii.
Jak się rodzi kolagen?
Ewoluujący w organizmie kolagen, w postaci drugorzędowej (spirale) i niebawem trzeciorzędowej (potrójne spirale) ma jeszcze postać rozpuszczalną w wodzie. Dokładniej zaś to nazywając: ma on zdolność hydratowania, czyli przyłączania cząsteczki wody, tworząc wraz nimi jedną postać fizyczną o konsystencji żelowej. Tropokolagen cechuje również to, że jego konstrukcja spiralna, złożona z molekuł (łańcuchów) może ulegać dysymilacji (rozpadowi) z powrotem na pojedyncze molekuły, a nawet na krótsze konstrukcje aminokwasowe. Przy czym, o ile te produkty rozpadu nie opuściły jeszcze środowiska komórkowego, to mogą ponownie wziąć udział w syntezie. Biochemicy obserwowali wielokrotnie również, że nawet jeśli produkty przedwczesnej dysymilacji kolagenu nie wchodzą ponownie bezpośrednio w reakcje syntezy, to ich obecność w środowisku fibroblastowym i okołofibroblastowym – wyraźnie stymuluje procesy syntezowania kolagenu!
Natomiast produkty „przedwczesnej” (ubocznej przy biosyntezie) dysymilacji elastyny sprzyjają w środowisku okołofibroblastowym procesom syntezy „siostrzanych” białek kolagenowych, ale nie są już, co ciekawe, w stanie pomóc w takiej samej syntezie białek macierzystych – powstającej z tropoelastyny elastynie włóknistej.
Wreszcie – nawet białka, które „zabłądzą” - polipeptydy, jakie nie przekształcą się w spirale lub później nie znajdą partnerów do stworzenia 3-helisy oraz rozliczne resztki białkowe, nie tworzące np. wiązań – one wszystkie rozpadają się na aminokwasy, których zdecydowana większość ponownie wejdzie w metabolizm i może posłużyć jako budulec nowych protein, niekoniecznie nawet kolagenu. Tylko jeden aminokwas, swoisty wyłącznie dla kolagenu - hydroksyprolina – nie jest zdolny do ponownego przyswojenia. Jego obecność w środowisku okołofibroblastowym wydatnie sprzyja procesom syntezy kolagenu, nawet gdy nie łączy się bezpośrednio z proteinami. A finalnie zostaje wreszcie wydalony z moczem. Każdorazowy udział hydroksyproliny w powstawaniu kolagenu wymaga więc dodatkowego jej tworzenia.
We wczesnym jeszcze (molekularnym) etapie procesu biosyntezy kolagenu zachodzi najpierw wyrównywanie łańcuchów (za chwilę już spiral), potem „zszywanie” ich w krańcowych propeptydach z tworzeniem (w łańcuchach typu alfa) wewnętrznych na razie wiązań. Następnie łańcuch polipeptydowy „dostaje skrętu” w lewą stronę, który jest już niepowstrzymywalny i rozprzestrzenia się aż do końca łańcucha, w rezultacie czego powstaje (pojedyncza na razie) helisa.
Z kolei po „odnalezieniu” przez taką helisę partnerów do utworzenia trypletu, dzieją się rzeczy podobne, ale teraz spirale zespajają się wzajemnie ze sobą, jakby podarowano im zamek błyskawiczny. Towarzyszą temu: ekspresowe powstawanie wiązań (mostków) dwusiarczkowych i silny skręt całej powstającej konstrukcji, ale tym razem w prawo. W efekcie końcowym 3-helisa definitywnie opuszcza środowisko komórkowe - i po „zjechaniu z pochylni” swojej stoczni – fibroblasta - przechodzi do przestrzeni (macierzy) zewnątrzkomórkowej (określenia stosowane wymiennie: międzykomórkowej, pozakomórkowej, ECM – extracellular matrix).
Jest to fenomenalne zjawisko biologicznie - nieodmiennie fascynujące kolejne zastępy obserwatorów…
Na etapie wychodzenia molekuł poza błonę komórki-matki, równolegle z procesem łączenia się ich w tryplety i powstawania mostków dwusiarczkowych, w obecności enzymu lizyloksydazy, zawierającego m.in. miedz i żelazo, zachodzi proces utleniania niektórych reszt lizyny lub hydroksylizyny do postaci aldehydów reaktywnych. Zabezpiecza to z kolei warunki do formowania się superhelis w subwłókienka (fibryle). Z resztek białkowych powstają kolejne wiązania o charakterze końcowych i poprzecznych, które coraz bardziej zmieniają charakter tropokolagenu. Wreszcie potrójne helisy są tak silnie usieciowane, że mogą „zacząć myśleć” o dalszej syntezie w mikrofibryle (postać czwartorzędowa), z których dalej powstaną włókna (postać piątorzędowa).
Jest to zapewne tematyka trudna, ale jak dotąd nie płyną z Waszej strony protesty, byśmy pisząc o kolagenie – naszym hobby zawodowym - trywializowali język naukowy, dla lepszego przybliżenia zagadnienia. Trzymamy zatem fason biochemiczny… Kolejne materiały będą nieco przystępniejsze w warstwie językowej.
Opisana biosynteza kolagenu zachodzi, jak wszystkie procesy biochemiczne i biologiczne w organizmie lepiej lub gorzej, sprawniej lub mniej sprawnie. Inaczej w wieku młodzieńczym, w stanach tryskającego zdrowia i doskonałej gospodarki aminokwasowej, a inaczej, gdy ustrój zaczyna się starzeć, trawią go choroby lub jego decydent nie dba o dostawy komponentów do syntezy kolagenu i witamin oraz mikroelementów, które pomyślność i wydajność tej biosyntezy warunkują. I odwrotnie – dobry, „gęsty” kolagen, to wyśmienita tkanka łączna, niepomarszczona po wiek emerytalny skóra, sokoli wzrok, odporność na infekcje, błyskawiczne gojenie ran i urazów.
Czyli po prostu: młodość, zdrowie i piękno!
Warto dbać o swój kolagen ustrojowy.
Źródło: Newsletter Colway
